葡萄球菌核酸酶（SNase）是一种小型球状蛋白， 其变体常用来研究蛋白质的折叠过程。 不同于之前报道的研究方法和技术手段， 采用时间相关单光子计数（TCSPC）及飞秒荧光上转换技术， 结合紫外吸收谱和稳态荧光光谱， 研究了SNase蛋白变体Δ+PHS和Δ+PHS+I92A的荧光动力学， 以及不同温度下蛋白结构与热稳定性的关系， 证明蛋白质内色氨酸残基可作为一种内源性探针对蛋白变体的结构折叠和热稳定性进行印证和研究。 衰减相关光谱（DAS）表明了两种变体随温度变化的不同趋势， 在此基础上进一步分析了这两种变体的结构折叠及热稳定性的差异。 皮秒时间分辨发射光谱（TRES）显示色氨酸残基存在05 ns的连续光谱弛豫过程， 而光谱移动量可作为SNase变体蛋白结构紧密程度的判断依据。 飞秒上转换数据分析结果中， 05 ps的DAS在光谱蓝端为正、 红端为负， 表明了色氨酸残基受到弛豫效应的影响。 200 ps的寿命则说明色氨酸残基与周围猝灭基团之间存在电子转移过程。 时间分辨荧光各向异性（anisotropy）的分析结果则说明了色氨酸残基在蛋白质体系内具有独立的局部运动， 且其强弱与变体的热稳定性和热运动的整体效果有关。 测量和分析色氨酸残基的时间分辨荧光性质为深入研究SNase蛋白的结构和功能提供了新的思路。

由于金属离子包括铜离子对人体的重要性, 报道了一种含单个色氨酸的新型多肽分子（WDAHSS), 证明利用这种分子可以通过荧光光谱测量的方法实现铜离子灵敏检测。 WDAHSS的荧光由其包含的色氨酸残基的本征荧光贡献, 易被铜离子猝灭。 通过分析铜离子在不同pH值条件下与WDAHSS作用的荧光光谱并与单个色氨酸分子的光谱相比较, 详细研究了铜离子猝灭WDAHSS荧光的机理。 研究表明, WDAHSS结构中的组氨酸通过金属配位与铜离子作用, 并联合肽键形成稳固的四方形平面结构, 螯合铜离子, 致使色氨酸残基发生荧光猝灭。 同时详细讨论了不同pH值环境对WDAHSS荧光光谱的影响。 通过荧光光谱测量和数值拟合, 推测了WDAHSS和铜离子的结合常数。 为了增强WDAHSS抗pH干扰的能力, 特意对其氨基端乙酰化, 在生理pH值范围内稳定了其荧光发射。 此外, WDAHSS也采用了一些特殊设计的结构, 很好地增强了它对铜离子灵敏探测的特异选择性和生物相容性。 对WDAHSS的进一步研究有望用于生物体内或细胞内荧光成像检测。