在模拟人体生理条件下, 应用多光谱法和分子对接技术对罗利环素(RTC)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用进行了研究。 实验通过消除内滤光来提高荧光数据的准确性。 此外, 荧光光谱和紫外光谱的结果表明RTC与HSA的猝灭方式是静态猝灭, 且在298和310 K温度下的结合位点数分别为1.09和0.95。 在两个不同温度下的结合常数分别为K298 K=3.13×105 L·mol-1和K310 K=0.70×105 L·mol-1。 根据热力学参数的计算结果可知, RTC与HSA的结合作用力主要是氢键和范德华力。 取代实验表明, RTC在HSA的Site Ⅰ, ⅡA子域上有一个结合位点。 根据非辐射能量转移理论得到的RTC和HSA氨基酸残基间的结合距离为2.59 nm。 三维荧光光谱表明RTC和HSA的相互作用改变了蛋白质的构象。 此外, 采用傅里叶变换红外光谱法对RTC与HSA作用前后HSA二级结构的变化进行了定量分析, 结果表明, α-螺旋结构含量降低了8.4%, β-折叠含量从30.3%增加到31.4%, β-转角也从15.6%增加到了16.1%。 分子对接进一步显示RTC通过氢键、 疏水作用力、 极性键等多种作用力与HSA的ⅡA子域上氨基酸残基相互作用。 实验结果有助于从分子水平研究RTC和HSA的相互作用。