在模拟生理学条件下(pH=7.40)，采用同步荧光法研究了头孢西丁钠(CFXS)和溶菌酶(LYSO)中的荧光基团酪氨酸(Tyr)残基、色氨酸(Trp)残基之间的相互作用。结果表明：CFXS以静态猝灭的方式猝灭LYSO中的Tyr、Trp残基的荧光，结合位点数n ≈1。310 K时，Tyr与Trp残基反应的荧光猝灭比率分数N_SFQR(Trp)(60.25%)>N_SFQR(Tyr)(39.75%)，结合位置更靠近Trp残基。Hill系数n_H约为1，表明CFXS与LYSO中Tyr与Trp残基的结合不会影响后继配体与蛋白质的结合。CFXS与LYSO中Tyr残基的药物结合率W(Q)为0.19%~0.13%，Trp残基的药物结合率W(Q)为0.23%~0.14%，游离的药物含量几乎不变，这表明CFXS与LYSO中Tyr与Trp残基的结合基本不影响药物的疗效。Tyr残基的蛋白结合率W(B)为52.69%~54.67%，Trp残基的蛋白结合率W(B)为67.67%~69.39%，因此，蛋白中游离的氨基酸残基数目会明显降低。CFXS-LYSO结合体系的主要作用力类型是疏水作用，分子对接结果表明CFXS与LYSO之间还存在氢键作用，且两者的最佳结合位置在LYSO的活性中心附近，两者的结合改变了活性中心处氨基酸残基的微环境。