将转铁蛋白(TRF)的荧光变化作为研究对象, 在298, 310, 318 K下采用紫外吸收、传统荧光、同步荧光、圆二色谱法, 对TRF与头孢噻肟钠(CEM)的结合进行综合分析。数据处理和分析结果显示: TRF的荧光伴随CEM浓度的提高而呈现规律性猝灭, 猝灭方式是静态的。两者借助静电作用结合, 反应生成新物质。结果的准确性通过上述方法进行了验证。此外, 同步荧光和圆二色谱也表明CEM影响了TRF的构象。

在pH=7.40 Tris-HCl缓冲溶液中，应用荧光光谱法分别研究了298,303,308 K时，头孢噻肟钠(CTX)、氯霉素(CHL)对牛血清白蛋白(BSA)荧光的猝灭反应。结果表明: 药物与BSA的结合稳定常数Ka随温度增加而降低，两种药物对BSA的荧光猝灭皆为静态猝灭过程。标记竞争实验表明CTX、CHL在BSA中的结合位置主要位于亚域ⅡA的位点Ⅰ。在BSA-CTX(BSA-CHL)体系中再加入CHL(CTX)时，可使BSA的荧光进一步猝灭，Ka减小，三元体系的Hill系数均小于1，表明一种药物的存在将影响另一种药物与BSA的结合，两种药物之间具有负协同作用。用热力学参数确定了药物与BSA的作用力类型。