研究了皖麦50及 60Co-γ射线诱发的Glu-1A突变体的比较蛋白质组学, 结果表明, 突变体蛋白质含量增加, 2-D电泳图上有11个蛋白质斑点表达差异显著, 其中3个蛋白点上调, 8个蛋白点下调。经MALDI-TOF/TOF质谱鉴定, 差异蛋白点涉及44个蛋白质。通过GO分析, 参与生物过程的差异蛋白中, 18个蛋白质参与代谢过程, 18个蛋白质参与细胞过程, 8个蛋白质参与刺激响应。参与分子功能差异蛋白中, 18个蛋白质参与催化活性, 10个蛋白质参与链结, 7个肽段为分子功能调解剂, 9个肽段为未知蛋白。参与细胞成分的差异蛋白中, 12个蛋白质为胞外区蛋白, 12个蛋白质为细胞, 9个蛋白质为细胞器, 2个蛋白质为膜, 9个蛋白质为未知蛋白。KEGG通路注解表明, 差异蛋白质中, 4个蛋白质参与淀粉和蔗糖代谢, 3个蛋白质参与氨基糖和核苷酸糖代谢, 1个参与丙酮循环, 1个参与半胱氨酸和甲硫氨酸代谢, 1个参与丙酮酸代谢, 1个参与乙醛酸和二羧酸代谢, 1个参与光合生物碳固定, 1个参与碳代谢信息通路。

应用蛋白质组学方法揭示植物与微生物的互作机制是当前植物病理学研究的热点之一。结合水稻感染水稻条纹病毒后的蛋白质组学分析经验, 综述了蛋白质组学在水稻与微生物互作研究中的应用, 包括水稻与真菌、细菌、病毒互作的蛋白组学和突变体蛋白质组学。在总结研究现状的基础上, 提出了水稻与微生物互作的蛋白质组学研究中存在的问题, 并对该领域的发展前景进行展望。

卵泡液是在卵泡形成过程中生成的, 作为卵母细胞生长和分化的培养基, 直接或间接影响卵母细胞的生育力和发育潜能, 其成分非常复杂。本研究通过调整, 优化2-DE技术条件, 建立了相对稳定的卵泡液蛋白质2-DE技术, 获得了卵泡液蛋白质组表达图谱, 并用PDQuest软件进行了图像分析, 用MALDI-TOF MS鉴定了9个蛋白点, 其中有四种为新鉴定的在卵泡液中表达的蛋白质。结果表明, 该体系稳定性、重复性好, 为进一步开展卵泡液蛋白质组学的相关研究奠定了基础。

应用荧光标记法寻找心绞痛血瘀证血浆差异蛋白, 探索心绞痛血瘀证的蛋白质组学特点。 方法 采用三种荧光染料(Cy2, Cy3, Cy5)分别标记心绞痛血瘀证患者和正常人血浆样品, 双向电泳检测后进行荧光扫描, 分析图谱, 寻找心绞痛血瘀证血浆差异蛋白, 并对差异蛋白点进行质谱鉴定。 结果发现Fibrinogen β chain, Fibrinogen γ chain, α1-Antitrypsin, Haptoglobin β chain, Haptoglobin α2 chain在心绞痛血瘀证患者中高表达, ApoA-Ⅳ, ApoA-Ⅰ, Transthyretin在心绞痛血瘀证患者中低表达。 表达上调的差异蛋白主要是急性时相反应蛋白, 表达下调的差异蛋白根据功能可分为： (1)急性时相反应负相蛋白； (2)载脂蛋白。 研究表明, 心绞痛血瘀证可能属于一种炎症反应, 并且与脂代谢紊乱有关, 新发现的差异蛋白可能为研究或发现抗心绞痛药物作用的新靶标提供线索。 荧光标记法适合于差异蛋白组学研究。

蛋白质组学是系统生物学重要基础和组成部分之一,近年来其研究技术进展迅猛.本文分析了蛋白质组学研究的必要性、长期性、复杂性和挑战性,重点综述了蛋白质组学一些研究技术及其在近年的进展.

PMF方法由于具有高灵敏度、高通量和容易自动化等优点,在蛋白质组学鉴定中占有重要的地位.然而,许多样品(比如:小分子蛋白,混合物等)仅仅通过PMF方法不能明确鉴定.在这种情况下,在测定PMF的同一个样品上,选择一个酶解片段峰进行PSD测序,并把这些序列信息输入MS-Tag软件进行搜索,结合PMF方法,表观分子量等电点等参数,能够对胶上的点进行明确的鉴定.本文先用PSD方法对胶上的三个标准蛋白进行鉴定,都得到了非常准确的结果,同时鉴定了胶上的几个未知点.