运用荧光光谱和同步荧光光谱法, 研究在pH 740的Tris-HCI缓冲体系下, 蒜氨酸与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的相互作用。 采用荧光分光光度计, 以280 nm为激发波长, 扫描300～500 nm范围的荧光发射光谱; 分别设置波长差Δλ=15 nm和Δλ=60 nm扫描同步荧光光谱图; 用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程及热力学方程处理数据。 荧光光谱法结果表明蒜氨酸能猝灭BSA及HAS的荧光; 得到蒜氨酸与BSA反应的结合常数在298和310 K时分别981×102和615×102 L·mol-1; 与HSA反应的结合常数在298和310 K时分别221×102和684×102 L·mol-1; 蒜氨酸与两种蛋白的反应均为自发进行; 与BSA的作用力为静电作用而与HSA的作用为疏水作用力; 同步荧光光谱表明, 蒜氨酸与BSA作用过程中主要影响酪氨酸残基, 对HSA中的两种氨基酸残基均有影响。 实验结果为研究蒜氨酸与生物小分子物质相互作用的机制提供了一定的理论依据。

利用傅里叶红外光谱和共聚焦显微拉曼光谱技术, 比较分析了大蒜主要功能活性成分前体蒜氨酸和甲基蒜氨酸粉末纯品的红外和拉曼谱。 在3　200～2　800 cm-1和1　700～200 cm-1波段检测到显著的红外和拉曼吸收峰, 其中蒜氨酸在3　080, 1　617, 1　582, 1　496, 1　418, 1　342, 1　301, 919 cm-1处有8个较强的红外吸收峰, 以及在3　088, 1　636, 1　404, 1　290, 1　051, 790, 745, 693, 588 cm-1处有9个较强的拉曼振动峰, 可作为蒜氨酸的特征峰; 甲基蒜氨酸在1　644, 1　481, 1　395, 1　370, 1　233, 1　068, 1　004, 892 cm-1处有8个较强的红外吸收峰, 以及在1　644, 1　310, 1　073, 1　011, 998, 893, 846, 702, 676 cm-1处有9个较强的拉曼振动峰, 可作为甲基蒜氨酸的特征峰。 蒜氨酸和同系物甲基蒜氨酸的红外及拉曼光谱具有明显差异, 红外及拉曼光谱技术为蒜氨酸及其同系物的快速、 简便的分析提供了方法。