研究了具有生物相容性的低聚壳聚糖衍生物与活性药物牛血清白蛋白(BSA)之间的作用。 合成了聚合度为20的窄分子量分布低聚壳聚糖 (NLCS20)的3种衍生物: N-马来酰化低聚壳聚糖(MNLCS)、 N-羧甲基低聚壳聚糖(CNLCS)和N-琥珀酰化低聚壳聚糖(SNLCS)。 通过紫外光谱(UV)、 荧光光谱和等温滴定微量热仪(ITC)研究了NLCS20衍生物与BSA之间的相互作用。 结果表明, BSA的构象在NLCS20衍生物溶液微环境中没有发生变化, 活性也没有受到影响。 NLCS20衍生物与BSA的作用过程是放热的且是自发进行的, 主要作用力是氢键和疏水作用。 说明低聚壳聚糖衍生物能够作为潜在的亲水药物如活性医药蛋白或氨基酸的运输载体。

采用光谱法研究了CdTe纳米线与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。通过Stern-volmer方程对数据进行了分析。结果表明:CdTe纳米线比CdTe量子点对牛血清白蛋白的荧光具有更强烈的猝灭作用;其对牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭过程;热力学数据及拉曼光谱等研究证明了CdTe纳米线与牛血清白蛋白之间主要存在配位作用力和静电作用力。

应用傅里叶变换红外光谱(FTIR)结合荧光光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)在超声作用下的结构变化。 荧光光谱表明, 超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移, 表明超声改变了BSA中色氨酸(Trp)残基环境； 荧光强度的降低表明超声改变了蛋白质分子的构象, 具有荧光猝灭效应。 采用对BSA红外光谱酰胺Ⅰ带进行曲线拟合的方法, 定量分析了不同超声功率、 时间对BSA二级结构的影响, 发现超声作用对BSA中的α-螺旋、 β-折叠、 β-转角及无规卷曲的相对含量有不同程度的影响； 超声作用具有使BSA的二级结构由α-螺旋向β-折叠、 β-转角转化的趋势, 而无规则卷曲含量则基本不受超声影响而保持相对稳定。

修饰试剂对量子点的合成、 性质具有重要的影响, 但目前有关修饰试剂对量子点与蛋白质间相互作用的影响尚不清楚。 采用紫外-可见吸收光谱、 荧光光谱及红外光谱研究了3种巯基化合物(巯基乙酸, TGA; L-半胱氨酸, L-Cys; 还原型谷胱甘肽, GSH)修饰的CdTe量子点与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。 通过Stern-Volmer方程对数据进行了分析, 得到了不同CdTe量子点与BSA相互作用过程的ΔHθ, ΔGθ和ΔSθ, 并比较了CdTe量子点的不同修饰剂对BSA荧光猝灭的影响。 研究结果表明, 3种修饰试剂包覆的CdTe量子点与BSA的相互作用均为静态猝灭过程, 猝灭常数KSV(L-Cys)>KSV(TGA)≈KSV(GSH); TGA和L-Cys修饰的CdTe量子点与BSA的结合力主要为疏水作用力, 而GSH修饰的量子点与其结合力既有氢键作用力又有疏水作用力; 这些结果说明量子点与BSA的作用过程与量子点表面修饰试剂的类型有关。