以大气颗粒物中的高硅质矿物细颗粒——石英粉尘和重金属离子附载污染物Pb(Ⅱ)为实验材料, 人工制备载铅石英粉尘。 以16 g·L-1的载铅(Ⅱ)石英粉尘及不同浓度的PbCl2染毒大肠杆菌细胞, 观察染毒2 h后对机体的联合氧化损伤效应, 并探讨其对大肠杆菌表面基团及蛋白酰胺I带二级结构的影响。 结果表明, 与Pb(Ⅱ)、 载铅石英粉尘作用后, 大肠杆菌细胞活力降低, 胞内活性氧(ROS)及丙二醛(MDA)产生增多、 谷胱甘肽(GSH)含量下降, 引起细菌氧化应激水平的提高； 皮尔逊(Pearson)相关性分析显示载铅石英粉尘的细菌毒性与粉尘中Pb(Ⅱ)可交换态含量成正相关, 载带高浓度Pb(Ⅱ)的石英粉尘组胞内ROS/MDA水平与其单纯石英粉尘组和Pb(Ⅱ)组比较显著增加(p<005)； 重金属Pb(Ⅱ)、 载铅石英粉尘对大肠杆菌菌体表面基团的影响主要集中于磷酸二酯基团和表面多糖分子, 采用二阶导、 去卷积和谱线拟合技术对酰胺Ⅰ带特征峰(1 600～1 700 cm-1)进行分峰拟合后发现, 与Pb(Ⅱ)、 载铅石英粉尘(Q-Pb-0, Q-Pb-3)作用后, β-sheets/α-helices的比值由对照组的141分别降低到133, 127和122, 表明细菌表面蛋白质结构发生了变化, 从而可能影响了细菌的生理活动。 研究表明自由基所产生的氧化损伤可能是载Pb(Ⅱ)石英粉尘的一种重要毒性作用机制, 载带Pb(Ⅱ)的复合石英粉尘在致大肠杆菌机体氧化损伤效应方面二者存在一定的协同作用。

研究了牛肉蛋白质二级结构稳定性在-18, -23及-38 ℃不同温度下的变化情况, 明确了肉品工业中不同冷冻温度对肉品品质的作用机制。 利用了傅里叶变换衰减全反射红外光谱（attenuated total reflectance Fourier transfer infrared spectroscopy, ATR-FTIR）技术、 自动去卷积以及曲线拟合等计算方法, 分析了-18, -23及-38 ℃三个温度下, 牛肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein, MP）在冻结—解冻过程中的红外光谱图变化及蛋白质二级结构变性程度。 ATR-FTIR结果显示, 冻结—解冻过程中牛肉MP红外光谱图峰高、 峰面积发生变化, 且峰波数发生红移或者蓝移; 冻结—解冻后牛肉MP红外光谱图中3 500～3 300 cm-1波段的吸收峰强度减弱甚至消失, 说明解冻后牛肉MP中的结合水中O—H基团与氨基酸CO基团形成的分子内和分子间氢键断裂; 冻结会影响牛肉MP二级结构的稳定性, 导致牛肉蛋白质二级结构发生变化, 其中除了无规则卷曲比例上升以外, α-螺旋、 β-折叠、 β-转角含量均下降, 造成有序结构向无序结构转变; 解冻后, 冻结温度为-38 ℃的处理组牛肉β-折叠增加量大于-23和-18 ℃处理组, -38 ℃冻结牛肉MP二级结构的稳定性最好, 解冻后蛋白质复性也最好。 即蛋白质冷冻变性程度随着冻结温度的降低而减轻, 蛋白质二级结构特征保持也越好。 该试验研究基于肉品工业生产实际, 研究结果从微观层面揭示了冻结温度对牛肉蛋白质变性的影响规律及可能的机制, 为冷冻肉冻藏保鲜工艺制定提供了参考。

测定了不同温度下面粉蛋白质酰胺 Ⅲ 带的一维红外光谱,二阶导数红外光谱和去卷积红外光谱.研究发现:随着测定温度的升高,面粉蛋白质中的 α-螺旋结构的、β-转角结构、无规卷曲结构和 β-折叠结构红外吸收强度均有所增加.进一步研究了面粉蛋白质酰胺 Ⅲ 带的二维红外光谱.研究发现:随着测定温度的升高,面粉中蛋白质酰胺 Ⅲ 带的红外吸收强度变化快慢趋势是:1312 cm-1(α-螺旋结构)> 1285 cm-1(β-转角结构)> 1260 cm-1(无规卷曲结构)> 1229 cm-1(β-折叠结构).

为深入研究南方锈病侵染玉米叶片时叶片的生化指标变化, 使用傅里叶变换红外光谱仪分别获取感染和未感染玉米叶片的光谱, 选用光谱中的特征区和指纹区吸收带分析玉米叶片中蛋白质和碳水化合物的变化情况.玉米叶片被感染后, 其光谱的酰胺带发生变化, 碳水化合物的主要吸收带变化不明显.通过对波数范围在1 800~1 480内的吸收带进行曲线拟合分析, 发现感染后的叶片中折叠和螺旋结构在蛋白质二级结构中的含量比例降低; 感染前期蛋白质二级结构中转角结构含量比例增大; 感染后期玉米叶片中蛋白质二级结构的自由卷曲结构含量比例急剧增大, 该结构在感染前期和健康叶片中均未出现.研究表明傅里叶变换红外光谱结合曲线拟合分析技术可用于探索玉米叶片被南方锈病侵染时所含化学物质的变化, 为玉米抗病性研究提供重要依据.

乳化性能是磷脂酶A2改性蛋黄粉的重要指标。 将磷脂酶A2改性蛋黄液分别在150, 170及190 ℃条件下喷雾干燥制成蛋黄粉, 运用FTIR技术并结合去卷积、 二阶导数、 曲线拟合方法对蛋白质二级结构进行分析。 结果表明, 随喷雾干燥温度的升高, 蛋黄粉的乳化性能及α-螺旋含量均呈现先升高后下降的趋势, 蛋黄粉乳化液的热稳定性不受喷雾干燥温度的影响, 但二级结构会呈现出从α-螺旋向β-折叠转变的趋势, 而代表蛋白质分子内部紧密程度的β+α结构总含量相对稳定。