近年来, 纳米材料对环境和人类健康的潜在风险已经引起了人们的广泛关注。 纳米颗粒尺寸小、 反应活性高, 当其进入机体后很可能与体内的生物大分子相互作用, 使其原来的理化性质发生改变, 更容易被细胞识别、 吞噬, 进而对组织、 器官等产生危害; 作用过程中生物大分子也会受到纳米颗粒的影响, 可能导致其生理结构受到损伤, 并干扰其特定功能的正常执行; 因此研究纳米材料与蛋白质的相互作用对探究其生物安全性具有重要意义。 实验通过多种光谱手段研究了碳量子点（CQDs）对人血清白蛋白（HSA）结构与功能性质的影响以及两者的相互作用机制。 荧光光谱与紫外-可见吸收光谱结果显示, CQDs通过与HSA结合形成复合物导致蛋白质荧光猝灭; 结合常数KA与结合位点数n的计算结果表明CQDs在HSA上只有一个结合位点, 且同步荧光和位点竞争实验发现, 这个结合位点接近HSA中ⅡA亚结构域上的色氨酸残基; 根据Frster共振能量转移(FRET)理论计算出两者的作用距离r=2.89 nm<8 nm, 表明HSA与CQDs之间通过非辐射能量转移导致蛋白质内源性荧光猝灭; 根据Van’t Hoff方程计算得到HSA-CQDs体系的热力学参数, 由热力学参数计算结果推断相互作用过程中主要有氢键和范德华力参与; 根据共振光散射（RLS）、 三维荧光光谱和圆二色光谱（CD）结果显示, 相互作用会导致HSA的二级、 三级结构发生改变, 蛋白质中α-螺旋结构含量增加, HSA进一步卷曲折叠, 使色氨酸残基所处微环境的疏水性增大; 而结构变化还进一步影响着蛋白质的聚集状态和一些生理功能, 使得相互作用后HSA的聚集程度和类酯酶活性降低, 不利于蛋白质的团聚, 自由基清除能力略有提高。 该研究可为纳米材料的生物与环境安全评价提供参考依据, 也为探究纳米颗粒-蛋白质相互作用提供了一套较为系统的光谱分析方法。

为了对玉米醇溶蛋白的改性研究及柠檬黄色素的安全使用评估提供理论依据，借助于荧光光谱法、紫外光谱法、全内反射-傅里叶红外光谱(ATR-FTIR)自去卷积计算及核磁共振氢谱研究了人工合成色素柠檬黄对玉米醇溶蛋白构象的影响。结果表明，柠檬黄对玉米醇溶蛋白有明显的荧光猝灭作用，猝灭机理较复杂。柠檬黄可以与玉米醇溶蛋白结合，分子间主要以疏水作用力结合，利用Stern-Volmer方程和Vant Hoff 公式计算获得结合比为1∶1，结合常数Ka值较大。通过FTIR的自去卷积计算分析，这种结合反应导致玉米蛋白二级结构中α螺旋结构、β折叠和β转角均发生显著改变。核磁共振氢谱分析表明由于玉米醇溶蛋白具有两亲性，当溶剂为二甲基亚砜时，混合溶液为低极性环境，化学位移略向高磁场移动；当溶剂为重水D2O时，化学位移明显地向低磁场移动，而且这种作用与反应时间长短无关。进一步说明在极性和低极性的环境下柠檬黄都会引起玉米醇溶蛋白构象的改变。

脱氧核糖核酸(DNA)是染色体的重要组成部分,是一种主要的遗传物质,很多实验方法与理论模型被用来研究DNA与一些重要生物物种相互作用引起的构象变化。采用激光扫描共聚焦表面等离子体共振(LSCISPR)系统研究了一种特定单链DNA(ssDNA)分别与其互补DNA(cDNA)和汞离子(Hg2+)作用后的构象变化。将一端有荧光分子的 ssDNA修饰在表面等离子体共振系统传感芯片上,通过观察荧光图像的变化来确定ssDNA与cDNA及Hg2+之间相互作用而导致的构象变化,并通过动力学曲线计算出二者的结合速率分别为3.33×10-5 s-1和1.42×10-4 s-1。对于ssDNAcDNA的相互作用,荧光图像没有变化。对于ssDNAHg2+的相互作用,在通入Hg2+后荧光发生猝灭。这些结果表明,激光扫描共聚焦表面等离子体共振系统在高灵敏实时监测ssDNA与其他特殊生物分子作用产生的构象变化和计算动力学参数方面有着广阔的应用前景。

采用傅里叶红外光谱和二维相关分析研究了改性前后胶原在升温(25 ～115　℃)过程中结构的变化。 结果显示， 改性前后胶原的特征吸收峰强度降低， 峰值向低波数移动， 其中酰胺II带的变化最明显， 降低了～10 cm-1， 表明维系胶原三股螺旋结构稳定的氢键被破坏， 结构发生改变。 在1 515 cm-1处自相关峰强度最强， 说明温度对酰胺II带的影响最大。 与未改性胶原相比， 改性胶原的相关程度更弱， 表明改性胶原结构受温度影响要小， 交联提高了胶原的热稳定性； 改性后胶原结构变化的顺序也不一样。 由此可见， 二维红外相关分析法能提供由温度引起的胶原结构动态变化的微观信息， 对进一步研究改性胶原结构和功能之间的关系有一定的意义。

研究文物微环境污染因素对文物材料影响是分析文物老化原因和妥善保存文物的重要基础。 利用红外光谱（FTIR/ATR）剖析了文物微环境中甲酸、 乙酸气体对蚕丝纤维结构影响。 结果表明： 低浓度甲酸气体能减弱纤维分子内氢键， 使酰胺Ⅰ（1 617 cm-1）谱峰减弱、 酰胺Ⅱ谱峰(1 515 cm-1)变窄、 无规线团构象的酰胺Ⅲ谱峰(1 230 cm-1)增强、 纤维结晶度下降； 当浓度高于8.1 mg·m-3时, 呈β-折叠构象的肽链段（GlyAla）n特征谱峰（1 000， 975 cm-1）增强、 纤维结晶度提高。 分析认为呈无规线团构象的短肽链发生β-折叠构象转变。 乙酸气体对酰胺Ⅰ和酰胺Ⅱ谱峰影响不明显， 但能引起无规线团构象增加和纤维结晶度降低， 其作用弱于甲酸气体。 本研究为进一步分析丝织品保存环境污染物的危害作用提供基础数据。

以胶原/透明质酸共混物中透明质酸的含量为外扰, 利用二维红外相关光谱法研究了胶原/透明质酸共混物的构象变化及它们之间的相互作用。 研究发现, 1 694, 1 524与1 241 cm-1归属于胶原酰胺带的CO对称伸缩振动、 N—H摇摆与N—H面内变形振动峰之间存在同步正交叉峰, 表明随着透明质酸组分的增加, 胶原的链段构象发生了变化。 当胶原/透明质酸共混体系中透明质酸含量由0增至50%时, 1 045 cm-1归属于透明质酸的C—OH伸缩振动峰与1 694 cm-1归属于胶原CO对称伸缩振动峰存在同步负交叉峰, 表明透明质酸的O—H与胶原分子的CO之间形成了氢键; 当透明质酸含量从50%增至90%时, 1 045 cm-1的同步峰几乎消失, 而在Φ(1 694, 1 524), Φ(1 694, 1 241), Φ(1 524, 1 241)出现的正交叉峰反而增强, 说明透明质酸的O—H不再与胶原形成氢键, 而是透明质酸的CO与胶原分子的N—H之间形成氢键, 致使胶原构象发生了变化。

应用圆二色谱、 内源荧光和外源荧光探针研究了丝素蛋白在甲醇-水混合溶剂中的构象变化及机理。 结果显示, 在浓度低于30%(V/V)的甲醇-水混合溶剂中, 处于无规卷曲状态的丝素蛋白可以通过疏水相互作用形成小的疏水区域, 随着甲醇浓度的增加, 丝素蛋白发生由无规卷曲向β-折叠的构象转变, 削弱了疏水侧链的相互作用。 分析表明, 丝素蛋白的构象变化与溶剂体系的微观结构密切相关, 其稳定性主要由肽键单元与混合溶剂中的分子簇之间的相互作用决定。 低浓度的甲醇－水混合溶剂保持水固有的氢键结构, 对丝素蛋白肽键单元的溶剂化和丝素蛋白构象的影响较小, 而随着甲醇浓度的增加, 溶剂结构出现由四面体结构的水分子簇向链状结构的甲醇分子簇的转变, 丝素蛋白通过形成分子内氢键减少肽键单元与溶剂分子的接触, 从而引发丝素蛋白的构象转变。