羊乳β-酪蛋白比牛乳β-酪蛋白更容易被婴幼儿消化吸收, 主要原因是二者结构的不同。 目前对牛乳β-酪蛋白结构的研究较多, 但对羊乳β-酪蛋白的结构以及羊乳和牛乳β-酪蛋白结构差异的研究还鲜有报道。 蛋白质二级结构的信息可由光谱获得, 其中圆二色光谱是利用蛋白质分子中具有光学活性的生色基团对左、 右平面圆偏振光吸收不同, 对蛋白质结构进行表征的方法, 可以测定溶液状态下的蛋白质样品, 使蛋白质构象更接近其生理状态, 而且具有快速简便, 对构象变化灵敏等优点; 红外光谱则是利用蛋白质分子在振动过程中不同化学键或官能团对红外光吸收频率不同, 对蛋白质结构进行表征的方法, 可以测定固体状态下的蛋白质样品, 具有扫描速度快、 分辨率高、 可测波长范围广、 不易受蛋白质样品的分子大小和外界条件影响等优点。 圆二色光谱和红外光谱已被广泛应用于蛋白质构象的研究中, 但是结合使用这两种方法分析β-酪蛋白结构的研究还鲜有报道。 因此, 该研究采用圆二色光谱和红外光谱比较羊乳和牛乳β-酪蛋白的结构特点, 并利用分光光度法对二者的巯基含量及溶解性进行了分析, 从功能性质方面的不同对两种蛋白结构的差异进行更好的说明。 圆二色光谱测得羊乳和牛乳β-酪蛋白二级结构中主要以无规卷曲为主, 但羊乳β-酪蛋白的无规卷曲含量（50.2%±0.16%）显著高于牛乳β-酪蛋白（43.8%±0.14%）, 其有序结构中α-螺旋含量（2.7%±0.21%）、 β-折叠含量（15.3%±0.08%）显著低于牛乳β-酪蛋白（4.3%±0.13%, 19.5%±0.12%）, β-转角含量分别为31.8%±0.11%和32.4%±0.09%, 差异不显著; 红外光谱测得羊乳β-酪蛋白二级结构中α-螺旋、 β-折叠、 β-转角含量分别比牛乳β-酪蛋白低18%~20%, 9%~10%, 0.6%~1%, 无规卷曲含量比牛乳β-酪蛋白高17%~19%。 对两种蛋白功能性质的研究表明, 羊乳β-酪蛋白与牛乳β-酪蛋白表面巯基含量基本一致19~20 μmol·g-1, 但羊乳β-酪蛋白总巯基含量［（28.35±0.13） μmol·g-1］显著低于牛乳β-酪蛋白［（46.72±0.21） μmol·g-1］; 羊乳β-酪蛋白与牛乳β-酪蛋白的等电点较为接近（pH为4~5）, 且在等电点附近前者的溶解性低于后者, 而远离等电点时前者溶解性则高于后者。 研究结果说明与牛乳β-酪蛋白相比, 羊乳β-酪蛋白分子的无序性和柔韧性更高, 胶束内部结构更加的柔软疏松。

人乳中β-酪蛋白为婴儿的快速生长提供了最适宜的氨基酸、钙磷等。以往的研究均是对牛乳的β-酪蛋白二级结构进行分析, 而牛乳β-酪蛋白对婴儿配方乳的指导意义不如人乳β-酪蛋白, 且人乳β-酪蛋白难以获得合适的蛋白晶体, 其三级结构不清楚。为了获得中国人乳β-酪蛋白二级结构的相关基础信息, 采用圆二色光谱(CD)法和拉曼光谱(Raman)法分析在不同pH条件下其二级结构的变化, 结果表明: pH值的改变能够诱导中国人乳β-酪蛋白二级结构的改变, CD分析表明β-酪蛋白各部分的二级结构分别是: 0.5%~2% α-螺旋, 16%~18% β-折叠, 30%~34% β-转角, 49%~51% 无规则卷曲;随着pH的增加, 部分结构发生了变化, α-螺旋在pH 8处含量增加, 而在pH 10处含量减小。拉曼光谱分析表明: β-酪蛋白在酰胺I的特征峰在1 662 cm-1处, 分析出β-酪蛋白的无规则卷曲含量较高。同时, 根据I850/I830的比值计算出β-酪蛋白的酪氨酸残基趋向于“暴露式”。圆二色光谱和拉曼光谱都证明了人乳β-酪蛋白二级结构中无规则卷曲的含量最高, 而β-折叠和β-转角含量保持相对的稳定。并且, 在pH 8条件下, α-螺旋含量高于在其他pH条件下的含量。

β-酪蛋白是人乳酪蛋白的主要成分, 但它在牛乳中的含量却很小。 β-酪蛋白在两者中含量的差异, 是人乳比牛乳更易消化的原因之一, 研究人乳与牛乳β-酪蛋白结构和功能的差异, 对研制出更适合婴儿肠道的, 新型人乳模拟型婴儿配方奶粉具有指导性的意义。 用紫外分光光度法研究人乳β-酪蛋白和牛乳β-酪蛋白的溶解性、 巯基含量、 乳化性等功能性质, 用荧光光谱和红外光谱分析比较两种蛋白的结构特点。 两种蛋白等电点十分接近(pH 4.0～5.0), 在等电点附近时, 人乳β-酪蛋白的溶解性(10.83%)低于牛乳β-酪蛋白(11.83%), 而偏离等电点时人乳β-酪蛋白具有更高的溶解性, 人乳β-酪蛋白的乳化活性指数(110~140 m2·g-1)高于牛乳β-酪蛋白(70～130 m2·g-1), 两种蛋白的表面巯基(SH)相似［(18.47±0.08)和(18.67±0.17) μmol·g-1］, 而牛乳β-酪蛋白总巯基的含量［(47.46±0.23) μmol·g-1］大于人乳β-酪蛋白［(26.17±0.12) μmol·g-1］, 两种蛋白官能团相似, 均含有β-折叠结构, 人乳β-酪蛋白的氢键数量和内部的疏水性均小于牛乳β-酪蛋白。 结果表明, 人乳β-酪蛋白比牛乳β-酪蛋白具有更少的α-螺旋和β-折叠等二级结构, 具有更疏松灵活的三级结构, 同时也具有更高的分子的表面活性。