胶矾水是中国传统书画修复和装裱材料, 但过量使用明矾会引起宣纸不同程度的酸化。 为了解胶矾水中明矾对宣纸中不同成分的影响, 明确传统胶矾水中明矾用量范围, 减少其对宣纸的危害, 采用傅里叶变换衰减全反射红外光谱(ATR-FTIR)和X射线衍射(XRD)研究了明矾对宣纸中纤维素和碳酸钙的影响, 并将傅里叶退卷积和二阶导曲线拟合的方法引入研究明矾对宣纸中明胶蛋白质二级结构的影响。 XRD和ATR-FTIR结果表明明矾会不同程度溶解纸张中的结晶纤维素、 非结晶纤维素和CaCO3(生成CaSO4), 在明矾浓度超过5 Wt%后成分变化最剧烈。 傅里叶退卷积和二阶导曲线拟合结果表明明矾会使宣纸中明胶蛋白质二级结构改变, 使α-螺旋结构、 β-转向结构和γ-随机结构向β-折叠结构转变。 在明矾浓度超过5 Wt%后, 蛋白质二级结构发生剧烈变化。 研究得出了明矾对宣纸中不同成分的影响, 在最小干预的文物保护原则基础上给出了明矾用量范围, 为纸质文物中蛋白质二级结构研究引入了一种新方法, 扩大了ATR-FTIR在纸质文物中的研究和应用范围。

采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱法以及同步荧光光谱法研究了米格列奈钙与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验结果表明,米格列奈钙对牛血清白蛋白的荧光有较为明显的猝灭作用,其猝灭机制为动态猝灭,遵循Stern-Volmer方程;根据F rster的非辐射能量转移理论,计算出米格列奈钙分子与牛血清白蛋白分子的结合距离为5.461 nm;用同步荧光光谱技术探究了米格列奈钙对BSA构象的影响,结果发现,当激发和发射波长差为60 nm时,荧光峰位发生了微小的蓝移,说明BSA色氨酸残基附近的外围微环境受到了米格列奈钙分子的影响,极性减弱, BSA的疏水性增强。

在PH=7.4的PBS缓冲溶液中,利用荧光光谱研究了在依巴斯汀存在下牛血清蛋白的荧光猝灭特征.通过实验得到三个温度（298 K,305 K,312 K）下的猝灭光谱曲线组,根据Stern-Volmer方程计算各相应温度下的猝灭常数发现：依巴斯汀对牛血清蛋白的荧光猝灭机制属于静态猝灭.通过对依巴斯汀-牛血清蛋白体系的热力学参量的计算得出依巴斯汀与牛血清蛋白间的相互作用力类型为疏水作用力.通过拟合双对数方程计算出在以上三个温度下结合常数分别为3.27×104 L·mol－,4.11×104 L·mol－,7.59×104 L·mol－,结合位点数为0.98、1.02、1.08.依据Frster非辐射能量转移理论计算出荧光供能体（牛血清蛋白）与受能体(依巴斯汀)之间的结合距离为2.8 nm,利用同步荧光光谱及三维荧光光谱技术分析了依巴斯汀对牛血清蛋白构象的影响.

通过荧光光谱法, 研究了在模拟生理条件下, 二茂铁-碳硼烷衍生物(FcSB1, FcSB2和FcSBCO)、 芳烃钌(Ⅱ)-碳硼烷衍生物(RuBFc和RuBCOOH)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。 结果表明, 五种碳硼烷衍生物与BSA形成非荧光性复合物而猝灭了BSA的荧光。 二茂铁-碳硼烷衍生物FcSB1, FcSB2和FcSBCO显著地影响BSA的构象, 使BSA的三级结构变得更紧凑, 并显著使酪氨酸残基附近微环境的极性(位于ⅠA, ⅠB和ⅡA结构域)降低, 疏水性增强。 而芳烃钌(Ⅱ)-碳硼烷衍生物RuBFc和RuBCOOH对BSA构象的影响小于二茂铁-碳硼烷衍生物。 揭示了新型金属碳硼烷衍生物对蛋白结构和构象的影响, 为含碳硼烷、 二茂铁等多功能基团的新型药物的设计与筛选提供一定的实验依据。

采用傅里叶转换红外光谱技术(FTIR)研究了高压(HP)处理对冷冻干燥的大豆分离蛋白(SPI)构象的影响。 在SPI的去卷积FTIR光谱的酰胺Ⅰ′区域(1 600～1 700 cm-1), 观察到12个与蛋白构象相关的红外吸收峰, 分别对应于CO键伸缩振动与肽键的C—N伸缩振动。 通过对该区域的峰强度与波数分析显示, 压力为200～400 MPa的HP处理导致SPI在该区域的峰发生明显的“红移”(约2 cm-1), 强度也显著增加。 更高的HP处理进一步增强了SPI的酰胺Ⅰ′区域的峰强度。 对酰胺Ⅱ峰分析显示, HP处理导致酰胺Ⅱ峰(如1 560～1 500 cm-1)的强度、 面积逐渐增加(与压力呈正相关)。 以上分析显示, HP处理导致SPI的二级与三级结构逐渐打开, 然而变性蛋白的结构在高压释放后经历一个“重构过程”。