烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)是生物体内重要的辅酶分子, 在细胞能量代谢中发挥着关键作用。 金属离子可以影响NADH所参与的酶促反应, 其中铝离子（Al3+）对神经系统具有毒性, 可以引发神经退行性疾病。 因此, Al3+和NADH分子间相互作用的研究有助于了解Al3+对生物体内TCA循环和酶促反应的影响, 具有重要的生物学意义。 本文采用紫外-可见吸收和稳态荧光光谱, 结合时间相关单光子计数技术(TCSPC), 研究了Al3+对水溶液中NADH的本征荧光光谱和分子构象变化的影响。 紫外-可见吸收光谱显示, NADH与Al3+的结合不会改变NADH分子腺嘌呤和烟酰胺两个本征发色团的吸收特性。 为避免NADH分子内两个本征发色团之间的荧光共振能量转移效应的影响, 采用340 nm作为激发波长, 比较了NADH与Al3+作用前后的荧光特性。 实验结果证实, Al3+可以与NADH焦磷酸盐桥上的两个氧原子相结合, 使NADH分子的结构变得相对更加刚性, 从而抑制NADH分子在溶液中的转动等非辐射过程, 导致NADH分子平均荧光寿命增加, 最终引起NADH分子荧光强度随Al3+浓度的增加而线性增强。 进一步, 采用NADH本征荧光寿命振幅比的研究方法表征了NADH分子在溶液中的两种主要构象形式: 腺嘌呤和烟酰胺相互堆积的折叠构象以及腺嘌呤和烟酰胺相互分离的展开构象。 研究发现, Al3+会打破溶液中NADH分子展开构象和折叠构象的平衡状态, 促使辅酶NADH分子的展开构象转变为折叠构象, 最终达到新的动态平衡, 并且当NADH和Al3+以不大于1∶2的浓度比结合时, NADH分子两种构象的振幅比与铝离子浓度的对数间存在线性关系, 在Al3+浓度检测等领域具有良好的应用前景。

冰毒作为一种新型毒品, 近年来泛滥速度不断加快, 社会危害日益突出, 对相关监管部门带来了严峻的挑战, 如何能够提供一种无损、 快速、 实时与准确的冰毒检测方法具有重要的实际意义和应用价值。 拉曼光谱是一种较为符合上述要求的新颖方法, 但由于冰毒分子构象上的不同会导致其拉曼光谱存在差异, 进而对冰毒现场实时的检测造成影响, 甚至产生误判, 并对毒品拉曼数据库的建立带来非常大的困难。 因此, 根据密度泛函理论, 采用Becke-3-Lee-Yang-Parr (B3LYP)杂化泛函方法在6-31G基组下分别以冰毒分子1, 2和3三个二面角为变量, 在0°～360°范围内, 以10°为步长做了势能面扫描, 取能量的极小值点从而获得12个不同的冰毒分子稳定构象, 在此基础上, 采用B3LYP方法6-31G++(d, p)基组选取其中4种能量较低的构象做进一步优化以及振动频率的计算, 并将最终得到的计算拉曼光谱与实验光谱进行比较, 结果表明: 构象上的差异使计算得到的冰毒拉曼光谱中746, 837和1 356 cm-1处的特征峰位置产生了不同程度的偏移, 而632, 1 003, 1 180和1 312 cm-1处的特征峰则基本不受构象影响, 因此, 在对可疑样品进行识别时上述不受构象影响的特征峰可以作为冰毒主要的特征峰来进行快速匹配, 而这种通过关键特征峰进行匹配的方法相比于传统的相关系数匹配算法显然更为快捷; 同时在选取的4种能量较低的构象中, 由构象Ⅸ计算得到的结果与实验值最为吻合, 于是在文中采用该结果并结合各振动频率的势能分布以及相关文献对冰毒实验拉曼特征峰进行了详细的归属。 其中, 1 003 cm-1为冰毒拉曼最强特征峰, 归属为苯环的环呼吸振动; 837 cm-1处特征峰归属为NH摇摆振动; 此外, 1 180 cm-1处的特征峰归属为C—N伸缩振动; 1 312 cm-1处则归属为CH2摇摆振动。 上述这些研究结果将为今后的毒品检测、 毒品拉曼数据库的建立以及药物分子拉曼光谱理论计算研究提供有益的参考。

胶矾水是中国传统书画修复和装裱材料, 但过量使用明矾会引起宣纸不同程度的酸化。 为了解胶矾水中明矾对宣纸中不同成分的影响, 明确传统胶矾水中明矾用量范围, 减少其对宣纸的危害, 采用傅里叶变换衰减全反射红外光谱(ATR-FTIR)和X射线衍射(XRD)研究了明矾对宣纸中纤维素和碳酸钙的影响, 并将傅里叶退卷积和二阶导曲线拟合的方法引入研究明矾对宣纸中明胶蛋白质二级结构的影响。 XRD和ATR-FTIR结果表明明矾会不同程度溶解纸张中的结晶纤维素、 非结晶纤维素和CaCO3(生成CaSO4), 在明矾浓度超过5 Wt%后成分变化最剧烈。 傅里叶退卷积和二阶导曲线拟合结果表明明矾会使宣纸中明胶蛋白质二级结构改变, 使α-螺旋结构、 β-转向结构和γ-随机结构向β-折叠结构转变。 在明矾浓度超过5 Wt%后, 蛋白质二级结构发生剧烈变化。 研究得出了明矾对宣纸中不同成分的影响, 在最小干预的文物保护原则基础上给出了明矾用量范围, 为纸质文物中蛋白质二级结构研究引入了一种新方法, 扩大了ATR-FTIR在纸质文物中的研究和应用范围。

采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱法以及同步荧光光谱法研究了米格列奈钙与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验结果表明,米格列奈钙对牛血清白蛋白的荧光有较为明显的猝灭作用,其猝灭机制为动态猝灭,遵循Stern-Volmer方程;根据F rster的非辐射能量转移理论,计算出米格列奈钙分子与牛血清白蛋白分子的结合距离为5.461 nm;用同步荧光光谱技术探究了米格列奈钙对BSA构象的影响,结果发现,当激发和发射波长差为60 nm时,荧光峰位发生了微小的蓝移,说明BSA色氨酸残基附近的外围微环境受到了米格列奈钙分子的影响,极性减弱, BSA的疏水性增强。

采用荧光光谱、 紫外光谱并结合红外光谱对比研究了大豆硒蛋白和大豆蛋白的结构区别, 并用荧光相图法分析了脲诱导下两种蛋白的去折叠过程。 考察了温度、 pH值对大豆硒蛋白质构象的影响, 同时对其乳化稳定性能进行了测定。 结果表明, 与大豆分离蛋白相比, 大豆硒蛋白分子中的共价二硫键受到破坏, 分子内氢键作用减弱, 疏水相互作用增强, 蛋白质分子发生伸展。 大豆硒蛋白在溶液中只呈现“折叠”和“松散”两种状态, 与大豆蛋白相比更容易被水解变性。 升高温度, 大豆硒蛋白溶液存在明显荧光热猝灭效应, 疏水性逐渐增强, 蛋白质分子趋于折叠。 在pH值2.8～8.0的范围内, 大豆硒蛋白的Trp残基主要分布于其分子外部的极性环境中, 并随pH值变化在等电点两侧呈现不同的构象变化。 在酸性环境中大豆硒蛋白较易发生从松散到折叠的构象转变, 碱性条件则较有利于大豆硒蛋白以松散的结构存在。 此外, 基于紫外光谱数据分析了大豆硒蛋白乳化特性, 结果表明降低温度有利于增强大豆硒蛋白的乳化性能, 但使其稳定性能下降。

在PH=7.4的PBS缓冲溶液中,利用荧光光谱研究了在依巴斯汀存在下牛血清蛋白的荧光猝灭特征.通过实验得到三个温度（298 K,305 K,312 K）下的猝灭光谱曲线组,根据Stern-Volmer方程计算各相应温度下的猝灭常数发现：依巴斯汀对牛血清蛋白的荧光猝灭机制属于静态猝灭.通过对依巴斯汀-牛血清蛋白体系的热力学参量的计算得出依巴斯汀与牛血清蛋白间的相互作用力类型为疏水作用力.通过拟合双对数方程计算出在以上三个温度下结合常数分别为3.27×104 L·mol－,4.11×104 L·mol－,7.59×104 L·mol－,结合位点数为0.98、1.02、1.08.依据Frster非辐射能量转移理论计算出荧光供能体（牛血清蛋白）与受能体(依巴斯汀)之间的结合距离为2.8 nm,利用同步荧光光谱及三维荧光光谱技术分析了依巴斯汀对牛血清蛋白构象的影响.

通过调节浓硫酸和苯胺单体的摩尔比,采用电化学沉积法制备了聚苯胺(Polyaniline,PANI)纳米粒子和纳米棒.利用拉曼光谱技术研究了PANI纳米颗粒和纳米棒分子链的结构特征,结果表明PANI纳米颗粒的分子链结构主要是苯式结构,而PANI纳米棒的分子链主要是醌式结构.另外,随着电化学沉积时间的增加,尽管PANI在生长过程中表现出不同的结构特性,但是电化学沉积15 min后,两种结构的PANI基本生长完善.

在 293～393 K温度范围内，分别采用傅里叶红外光谱、二阶导数红外光谱、四阶导数红外光谱及去卷积红外光谱测定硬脂酸亚甲基面外弯曲振动(ωCH2)，来进一步研究温度对于硬脂酸脂肪链构象的影响。实验发现：在 1180～1320 cm-1范围内，硬脂酸 ωCH2存在“第一特征谱带”和未见文献报道的“第二特征谱带”。硬脂酸脂肪链由全反式有序构象到无序构象的改变的临界温度为 353～358 K，并进一步研究了温度对于硬脂酸 ωCH2红外吸收峰强度的影响。