采用酶联免疫吸附法(ELISA)、 圆二色谱(CD)、 ANS荧光探针和紫外光谱(UV)系统研究了热处理对蛋清卵类粘蛋白过敏原性及构象的影响。 结果显示, 加热处理卵类粘蛋白的过敏原性降低, 且随加热温度升高和加热时间延长, 不断降低。 经不同温度热处理后的卵类粘蛋白二级结构的α-螺旋, β-折叠, β-转角和无规卷曲之间相互转化, 分子有序性降低; 卵类粘蛋白的表面疏水性随加热温度的升高而降低; 随加热的温度的升高, 具有紫外吸收的氨基酸残基逐渐暴露, 最大吸光度逐渐增大。 由此可以推断, 卵类粘蛋白的构象改变导致其过敏原性变化。

采用圆二色谱(CD)、 X射线衍射(XRD)、 ANS荧光探针和紫外光谱(UV)研究了S-构型转化对卵白蛋白微观结构的影响。 结果显示， 不同诱导时间处理的卵白蛋白二级结构的α-螺旋， β-折叠， β-转角和无规卷曲之间相互转化， α-螺旋略有减少， β-折叠相应增加， 分子有序性提高; S-构型转化后卵白蛋白晶体结构增加， 72 h处理后结晶区最大， 说明蛋白结构的有序性提高， 与CD分析结果一致; 卵白蛋白的表面疏水性随诱导时间的延长而增强， 72 h处理后达到最大值; S-构型转化使卵白蛋白分子表面具有紫外吸收的芳香氨基酸残基包埋于分子内部， 导致最大紫外吸光值随诱导时间的延长而下降。 研究表明， 卵白蛋白的微观结构变化与S-构型转化有关。

从花生种子中分离纯化花生过敏原Ara h 2, 采用酶联免疫吸附试验(ELISA)、 圆二色谱(CD)、 ANS荧光探针及紫外可见(UV-Vis)光谱等方法, 系统研究热加工对Ara h 2抗原性和结构的影响。 结果表明: Ara h 2蛋白经55或70 ℃处理后其抗原性略有升高, 经85, 100或115 ℃处理后, 其抗原性显著降低, 且随着温度和时间的增加其抗原性均不断降低。 CD色谱分析表明, Ara h 2经热处理后其二级结构发生变化； ANS荧光探针光谱显示, 不同的热处理均导致Ara h 2表面疏水性增加。 紫外光谱显示, 不同温度对Ara h 2处理30 min后(除55 ℃外), 其紫外吸收值均升高。 Ara h 2经100 ℃处理不同时间后, 其紫外吸收值均有增加。 由此推断, 花生过敏原Ara h 2的构象改变导致了其抗原性的降低。

采用圆二色谱(CD)、 X射线衍射(XRD)、 ANS荧光探针和紫外(UV)光谱研究了动态超高压微射流对卵清蛋白微观结构的影响。 结果表明: 卵清蛋白的微观结构的变化与处理压力有关, CD显示不同压力处理的卵清蛋白二级结构中的α-螺旋, β-折叠, β-转角和无规卷曲之间发生相互转化, 二级结构的有序性提高； X射线衍射图谱直观显示不同压力处理的卵清蛋白晶体结构增加, 160 MPa处理下结晶区最大, 说明蛋白结构的有序性提高, 与CD分析结果相似； ANS荧光探针光谱显示卵清蛋白的表面疏水性随着处理压力的增大而提高, 120 MPa处理下达到最大； 紫外光谱显示随着处理压力的增大, 卵清蛋白最大紫外吸光值下降, 卵清蛋白分子表面的具有紫外吸收的芳香氨基酸残基被包埋于分子内部, 卵清蛋白的三维结构发生改变。